Die Enzyme, die in der Industrie und Biotechnologie zum Einsatz kommen, „denaturieren“ unter bestimmten Umweltbedingungen, besonders bei hohen Temperaturen. „Wir sehen das im Alltag, wenn wir ein Spiegelei zubereiten: Beim Erhitzen entfalten sich die Proteine, das Eiklar wird weiß und fest“, veranschaulicht Wolfgang Kroutil, Hauptautor der Publikation. „Für chemische Prozesse braucht man möglichst stabile Katalysatoren, die sich nicht rasch zerstören lassen“, ergänzt der Forscher. Welche Bio-Katalysatoren für welches Verfahren am besten geeignet sind, wurde bislang nur durch Erwärmen getestet. „Oft ist allerdings nicht die Temperatur ausschlaggebend, sondern die im Produktionsprozess verwendeten organischen Verbindungen“, berichtet Kroutil. Mit seiner Dissertantin Frieda Sorgenfrei hat er nun eine neue Methode entwickelt, um die Stabilität von Enzymen zu testen. „Wir haben langsam die Konzentration der in Frage kommenden Verbindungen erhöht und überprüft, wann die Katalysatoren denaturieren“, beschreibt der Chemiker. „Das mag banal klingen, ist aber tatsächlich eine revolutionäre Vorgangsweise.“
Durch diese Methode lassen sich unterschiedliche Enzyme besser miteinander vergleichen. Das bedeutet, dass man jetzt für jeden Prozess den geeignetsten Katalysator findet – was Herstellungsverfahren noch günstiger und nachhaltiger macht.
Publikation:
Frieda A. Sorgenfrei, Jeremy J. Sloan, Florian Weissensteiner, Marco Zechner, Niklas A. Mehner, Thomas L. Ellinghaus, Doreen Schachtschabel, Stefan Seemayer, Wolfgang Kroutil: „Solvent concentration at 50 % protein unfolding may reform enzyme stability ranking and process window identification”, Nature Communications 15, Article number: 5420 (2024). https://doi.org/10.1038/s41467-024-49774-0